Hvorfor bruges western blot til at bekræfte elisa? + Eksempel

Hvorfor bruges western blot til at bekræfte elisa? + Eksempel
Anonim

Svar:

Typisk er dette en antistofspecificitetstest.

Forklaring:

I en ELISA er det meget svært at fortælle om dit antistof er bindende for dit protein af interesse, et helt andet protein eller en række proteiner.

Western blot vil blive brugt til at kontrollere antistoffets specificitet (det skal bemærkes, at Western blot måske ikke registrerer alle krydsreaktioner med forkerte proteiner).

I Western blot kan du se størrelsen af det protein, som antistoffet er bindende til (du kan ikke i en ELISA). For eksempel, hvis dit antistof skal være bindende til et protein på 56 kDa og du ser et bånd på ~ 56 kDa på blottet, så kan du være rimeligt sikker på, at antistoffet er bindende til det korrekte protein.

Hvis du på den anden side så et bånd på 32 kDa, kunne du konkludere, at antistoffet er bindende til det forkerte protein. På samme måde ville det, hvis mange bands dukkede op på Western blot, foreslå (i fravær af proteinnedbrydning), at antistoffet var bindende til en række forskellige proteiner.

I eksemplet på 32 kDa båndet, der vises på gelen og også de multiple bånd, vil det foreslå, at antistoffet mangler specificitet for ELISA'et, og at ethvert resultat set i ELISA'et ikke kan være specifikt for proteinet af interesse.

Hvis jeg blev kørt af denne type test, kan jeg inkludere en slags "interfererende" reagens til at teste antistoffet. Hvis jeg for eksempel havde opdraget mit antistof mod et peptid, kan jeg inkludere peptidet i den primære antistofopløsning for at teste for korrekt binding. Det vil sige, i nærvær af peptidet bør jeg ikke se noget band eller intet resultat fra ELISA'et, da mit primære antistof ikke ville være i stand til at binde på grund af tilstedeværelsen af et overskud af peptidet.